RU  |  EN

ISSN  1684-792X

Выпуски по годам:


Разделы и рубрики:

Выпуск 45

ХИМИЯ И БИОЛОГИЯ

УДК: 577.151.04

ИНТЕНСИВНОСТЬ СВОБОДНОРАДИКАЛЬНЫХ ПРОЦЕССОВ В КРОВИ КРЫС ПРИ ГИПОТЕРМИИ

МАЯХИ Мохаммед Т. Джабер,
ИСМАИЛОВА Жамила Грамидиновна,
АСТАЕВА Мария Дмитриевна,
КЛИЧХАНОВ Нисред Кадирович


Исследовано влияние гипотермии различной глубины и длительности на интенсивность свободнорадикальных процессов в крови крыс. Показано, что, в отличие от пролонгированной (3 ч.) умеренной (30°С) и глубокой (20°С) гипотермии, кратковременная умеренная гипотермия стимулирует продукцию активных форм кислорода в крови и окислительную модификацию липидов и белков мембран эритроцитов.

Ключевые слова: гипотермия; свободнорадикальные процессы; кровь; эритроциты; крысы; hypothermia; free radical processes; blood; erythrocytes; rats.

Страницы: 44 - 49

Поступила в редакцию: 10.04.2012 г.

Список литературы:

  • Metabolic downregulation: a key to successful neuroprotection? / M. Yenari, K. Kitagawa, P. Lyden, M. Perez-Pinzon // Stroke. 2008. Vol. 39. P. 2910–2917.
  • Тимофеев Н.Н., Прокопьева Л.П. Нейрохимия гипобиоза и пределы криорезистентности организма. М.: Медицина, 1997. 208 с.
  • Halliwell B., Gutteridge J.M.C. Free radicals in biology and medicine. Oxford: Univ. Press, 1999. 936 p.
  • Del R.D., Stewart A.J., Pellegrini N. A review of recent studies on malondialdehyde as toxic molecule and biological marker of oxidative stress // Nutr. Metab. Cardiovasc. Dis. 2005. Vоl. 15. P. 316–328.
  • Львова С.П., Горбунова Т.Ф., Абаева Е.М. Влияние гипотермии и даларгина на перекисное окисление липидов в тканях крыс // Вопр. мед. химии. 1993. Т. 39. Вып. 3. С. 21–24.
  • Таджибова Л.Т., Даудова Т.Н., Кличханов Н.К. Влияние даларгина на интенсивность перекисного окисления липидов в тканях крыс // Вестн. Дагест. гос. техн. ун-та. Техн. науки. 2011. Т. 20. № 1. С. 105–113.
  • Дубинина Е.Е., Пустыгина А.В. Окислительная модификация протеинов, ее роль при патологических состояниях // Укр. биохим. журн. 2008. Т. 80. № 6. C. 5–18.
  • Кличханов Н.К., Исмаилова Ж.Г., Эмирбеков Э.З. Интенсивность окислительной модификации белков плазмы крови при гипотермии на фоне введения даларгина // Бюл. эксперим. биол. и мед. 2001. Т. 131. № 3. С. 281–284.
  • Емченко Е.А., Цыганенко О.И., Ковалевская Т.В. Универсальный метод определения нитратов в биосредах организма // Клин. лаб. диагностика. 1994. № 6. С. 19–20.
  • Андреева Л.И., Кожемякин А.А., Кишкун А.А. Модификация метода определения перекисей липидов в тесте с тиобарбитуровой кислотой // Лаб. дело. 1988. № 11. С. 41–43.
  • Арутюнян А.В., Дубинина Е.Е., Зыбина Н.Н. Методы оценки свободнорадикального окисления и антиоксидантной системы организма. Методические рекомендации. СПб.: ИКФ «Фолиант», 2000. 104 с.
  • Метод определения активности каталазы / М.А. Королюк, Л.Н. Иванова, И.Г. Майорова, В.Е. Токарев // Лаб. дело. 1988. № 1. С. 16–19.
  • Protein measurement with the Folin phenol reagent / D.H. Lowry, H.J. Rosebrough, A.L. Farr, R.J. Randall // J. Biol. Chem. 1951. Vol. 193. P. 265–275.
  • Berry C.E., Hare J.M. Xanthine oxidoreductase and cardiovascular disease: molecular mechanisms and pathophysiological implications // J. Physiol. 2004. Vol. 555(3). P. 589–606.
  • Relative role of heme nitrosylation and beta-cysteine 93 nitrosation in the transport and metabolism of nitric oxide by hemoglobin in the human circulation / M.T. Gladwin, F.P. Ognibene, L.K. Pannell, J.S. Nichols, M.E. Pease-Fye, J.H. Shelhamer, A.N. Schechter // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 2004. Vol. 97. № 18. P. 9943–9948.
  • Эмирбеков Э.З., Сфиев А.А., Кличханов Н.К. Исследование устойчивости эритроцитов крыс при гипотермии // Проблемы криобиол. 1991. № 4. С. 31–33.
  • Ishiopoulus H., Al-Mehdi A.B. Peroxynitrite-mediated oxidative protein modifications // FEBS Letters. 1995. Vol. 364. P. 27–282.
  • Szabō C, Ischiropoulos H., Radi R. Peroxynitrite: biochemistry, pathophysiology and development of therapeutics // Drug Discovery. 2007. Vol. 6. P. 662–680.
  • Effects of oxidative damage of membrane protein thiol groups on erythrocyte membrane viscoelasticities / X. Wang, Z. Wu, G. Song, H. Wang, M. Long, S. Cai // Clin. Hemorheol. Microcirc. 1999. Vol. 21. P. 137–146.
  • Giulivi C., Davies K.J. Mechanism of the formation and proteolytic release of H2O2-induced dityrosine and tyrosine oxidation products in hemoglobin and red blood cells // J. Biol. Chem. 2001. Vol. 276(26). P. 24129–24136.
  • Spolarics Z., Wu J.X. Role of glutathione and catalase in H2O2 detoxification in LPS-activated hepatic endothelial and Kupffer cells // Am. J. Physiol. 1997. Vol. 273(6, Pt 1). P. G1304–1311.
  • Iron release, oxidative stress and erythrocyte ageing / M. Comporti, C. Signorini, G. Buonocore, L. Ciccoli // Free Rad. Biol. Med. 2002. Vol. 32(7). P. 568–576.
  • De Beus M.D., Chung J., Colon W. Modification of cysteine 111 in Cu/Zn superoxide dismutase in altered spectroscopic and biophysical properties // Protein Sci. 2004. Vol. 13. P. 1347–1355.
  • Superoxide dismutase undergoes proteolysis and fragmentation following oxidative modification and inactivation / D.C. Salo, R.E. Pacifici, S.W. Lin, C. Giulivi, K.J.A. Davies // J. Biol. Chem. 1990. Vol. 265. N 20. P. 11919–11927.

Скачать полный текст


Вернуться к оглавлению выпуска