Issues:
Sections:
Issue 45
CHEMISTRY AND BIOLOGY
UDK: 577.151.04
THE INTENSITY OF FREE RADICAL PROCESSES IN RATS BLOOD AT HYPOTHERMIA
MAYYAHI Mohammed T. Jaber,
ISMAILOVA Jamila Gramidinovna,
ASTAEVA Maria Dmitrievna,
KLICHKHANOV Nisred Kadirovich
The effect of short-term moderate (30°C), prolonged (3 hour) moderate and deep hypothermia (20°C) on the activity of free radical processes in rats’ blood was investigated. Short-term moderate hypothermia in contrast to the prolonged moderate and deep hypothermia, stimulates the production of reactive oxygen species in the blood and the oxidative modification of lipids and proteins of erythrocyte membranes is shown.
Keywords: гипотермия; свободнорадикальные процессы; кровь; эритроциты; крысы; hypothermia; free radical processes; blood; erythrocytes; rats.
Pages: 44 - 49
Date: 10.04.2012
Bibliography:
- Metabolic downregulation: a key to successful neuroprotection? / M. Yenari, K. Kitagawa, P. Lyden, M. Perez-Pinzon // Stroke. 2008. Vol. 39. P. 2910–2917.
- Тимофеев Н.Н., Прокопьева Л.П. Нейрохимия гипобиоза и пределы криорезистентности организма. М.: Медицина, 1997. 208 с.
- Halliwell B., Gutteridge J.M.C. Free radicals in biology and medicine. Oxford: Univ. Press, 1999. 936 p.
- Del R.D., Stewart A.J., Pellegrini N. A review of recent studies on malondialdehyde as toxic molecule and biological marker of oxidative stress // Nutr. Metab. Cardiovasc. Dis. 2005. Vоl. 15. P. 316–328.
- Львова С.П., Горбунова Т.Ф., Абаева Е.М. Влияние гипотермии и даларгина на перекисное окисление липидов в тканях крыс // Вопр. мед. химии. 1993. Т. 39. Вып. 3. С. 21–24.
- Таджибова Л.Т., Даудова Т.Н., Кличханов Н.К. Влияние даларгина на интенсивность перекисного окисления липидов в тканях крыс // Вестн. Дагест. гос. техн. ун-та. Техн. науки. 2011. Т. 20. № 1. С. 105–113.
- Дубинина Е.Е., Пустыгина А.В. Окислительная модификация протеинов, ее роль при патологических состояниях // Укр. биохим. журн. 2008. Т. 80. № 6. C. 5–18.
- Кличханов Н.К., Исмаилова Ж.Г., Эмирбеков Э.З. Интенсивность окислительной модификации белков плазмы крови при гипотермии на фоне введения даларгина // Бюл. эксперим. биол. и мед. 2001. Т. 131. № 3. С. 281–284.
- Емченко Е.А., Цыганенко О.И., Ковалевская Т.В. Универсальный метод определения нитратов в биосредах организма // Клин. лаб. диагностика. 1994. № 6. С. 19–20.
- Андреева Л.И., Кожемякин А.А., Кишкун А.А. Модификация метода определения перекисей липидов в тесте с тиобарбитуровой кислотой // Лаб. дело. 1988. № 11. С. 41–43.
- Арутюнян А.В., Дубинина Е.Е., Зыбина Н.Н. Методы оценки свободнорадикального окисления и антиоксидантной системы организма. Методические рекомендации. СПб.: ИКФ «Фолиант», 2000. 104 с.
- Метод определения активности каталазы / М.А. Королюк, Л.Н. Иванова, И.Г. Майорова, В.Е. Токарев // Лаб. дело. 1988. № 1. С. 16–19.
- Protein measurement with the Folin phenol reagent / D.H. Lowry, H.J. Rosebrough, A.L. Farr, R.J. Randall // J. Biol. Chem. 1951. Vol. 193. P. 265–275.
- Berry C.E., Hare J.M. Xanthine oxidoreductase and cardiovascular disease: molecular mechanisms and pathophysiological implications // J. Physiol. 2004. Vol. 555(3). P. 589–606.
- Relative role of heme nitrosylation and beta-cysteine 93 nitrosation in the transport and metabolism of nitric oxide by hemoglobin in the human circulation / M.T. Gladwin, F.P. Ognibene, L.K. Pannell, J.S. Nichols, M.E. Pease-Fye, J.H. Shelhamer, A.N. Schechter // Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 2004. Vol. 97. № 18. P. 9943–9948.
- Эмирбеков Э.З., Сфиев А.А., Кличханов Н.К. Исследование устойчивости эритроцитов крыс при гипотермии // Проблемы криобиол. 1991. № 4. С. 31–33.
- Ishiopoulus H., Al-Mehdi A.B. Peroxynitrite-mediated oxidative protein modifications // FEBS Letters. 1995. Vol. 364. P. 27–282.
- Szabō C, Ischiropoulos H., Radi R. Peroxynitrite: biochemistry, pathophysiology and development of therapeutics // Drug Discovery. 2007. Vol. 6. P. 662–680.
- Effects of oxidative damage of membrane protein thiol groups on erythrocyte membrane viscoelasticities / X. Wang, Z. Wu, G. Song, H. Wang, M. Long, S. Cai // Clin. Hemorheol. Microcirc. 1999. Vol. 21. P. 137–146.
- Giulivi C., Davies K.J. Mechanism of the formation and proteolytic release of H2O2-induced dityrosine and tyrosine oxidation products in hemoglobin and red blood cells // J. Biol. Chem. 2001. Vol. 276(26). P. 24129–24136.
- Spolarics Z., Wu J.X. Role of glutathione and catalase in H2O2 detoxification in LPS-activated hepatic endothelial and Kupffer cells // Am. J. Physiol. 1997. Vol. 273(6, Pt 1). P. G1304–1311.
- Iron release, oxidative stress and erythrocyte ageing / M. Comporti, C. Signorini, G. Buonocore, L. Ciccoli // Free Rad. Biol. Med. 2002. Vol. 32(7). P. 568–576.
- De Beus M.D., Chung J., Colon W. Modification of cysteine 111 in Cu/Zn superoxide dismutase in altered spectroscopic and biophysical properties // Protein Sci. 2004. Vol. 13. P. 1347–1355.
- Superoxide dismutase undergoes proteolysis and fragmentation following oxidative modification and inactivation / D.C. Salo, R.E. Pacifici, S.W. Lin, C. Giulivi, K.J.A. Davies // J. Biol. Chem. 1990. Vol. 265. N 20. P. 11919–11927.