RU  |  EN

ISSN  1684-792X

Выпуски по годам:


Разделы и рубрики:

Выпуск 53

ХИМИЯ И БИОЛОГИЯ

УДК: 577.22, 577.23, 577.18

МИТОХОНДРИИ: ТЕСТ-СИСТЕМА ДЛЯ ОПРЕДЕЛЕНИЯ ТОКСИЧНОСТИ АМФИФИЛЬНЫХ СОЕДИНЕНИЙ

АЛИВЕРДИЕВА Динара Алиевна


Митохондрии играют центральную роль в энергетическом метаболизме эукариот, осуществляя функции клеточного дыхания и обеспечивая большую часть синтеза АТР - главного источника энергии в живой клетке. Показано, что митохондрии могут быть использованы в качестве бесконтактного и неинвазивного биосенсора для оценки токсических эффектов амфифильных химических соединений. На примере эффектов антимикробных пептидов - мастопарана, аламетицина и мелиттина (индуцирующих проницаемость биологических мембран) на митохондрии определены качественные и количественные параметры, определяющие молекулярный механизм их действия. Обсуждены преимущества и недостатки митохондриального биосенсора по сравнению с традиционными искусственными системами (БЛМ, липосомы). Предложенный подход может быть эффективен для оценки токсического действия на митохондрии амфифильных митохондриально ориентированных соединений при сравнительном рутинном тестировании перспективных лекарственных препаратов.

Ключевые слова: митохондрии; биосенсор; амфифильные соединения; токсичность; тест-система; mitochondria; biosensor; amphiphilic compounds; toxicity; test-system.

Страницы: 53 - 59

Поступила в редакцию: 12.03.2014 г.

Список литературы:

  • Mitochondrial DNA damage patterns and aging: revising the evidences for humans and mice / N. Kazachova, А. Ramos, С. Santos, M. Lima // Aging Dis. 2013.Vol. 4, N 6. P. 337-350.
  • Baines H.L., Turnbull D.M., Greaves L.C. Human stem cell aging: do mitochondrial DNA mutations have a causal role? // Aging Cell. 2014. Vol. 13, N 2. P. 201-205.
  • Ilmarinen P., Moilanen E., Kankaanranta H. Mitochondria in the center of human eosinophil apoptosis and survival // J. Cell Biochem. 2014. Vol. 115, N 4. P. 3952-3969.
  • Gillies L.A., Kuwana T. Apoptosis regulation at the mitochondrial outer membrane // J. Cell Biochem. 2014. Vol. 115, N 4. P. 632-640.
  • Perspectives of mitochondrial medicine / D.B. Zorov, N.K. Isaev, E.Y. Plotnikov, D.N. Silachev, L.D. Zorova, I.B. Pevzner, M.A. Marosanova, S.S. Jankauskas, S.D. Zorov, V.A. Babenko // Biochemistry (Mosc). 2013. Vol. 78, N 9. P. 979-990.
  • Sajic M. Mitochondrial dynamics in peripheral neuropathies // Antioxid Redox Signal. 2014. Vol. 21, N 4. P. 601-620.
  • Functional and structural alterations of cardiac and skeletal muscle mitochondria in heart failure patients / G. Guzman Mentesana, A.L. Baez, M.S. Lo Presti, R. Dominquez, R. Cordoba, C. Bazan, M. Strauss, R. Fretes, H.W. Rivarola, P. Paglini-Oliva // Arch Med Res. 2014. Vol. 45, N 3. P. 237-246.
  • Gaude E., Frezza C. Defects in mitochondrial metabolism and cancer // Cancer Metab. 2014. Vol. 17, N 2. P. 10.
  • Mild uncoupling of respiration and phosphorylation as a mechanism providing nephro- and neuroprotective effects of penetrating cations of the SkQ family / E.Y. Plotnikov, D.N. Silachev, S.S. Jankauskas, T.I. Rokitskaya, A.A. Chupyrkina, I.B. Pevzner, L.D. Zorova, N.K. Isaev, Y.N. Antonenko, V.P. Skulachev, D.B. Zorov // Biochemistry (Mosc). 2012. Vol. 77, N 9. P. 1029-1037.
  • Mitochondria-targeted plastoquinone antioxidant SkQR1 decreases trauma-induced neurological deficit in rat / N.K. Isaev, S.V. Novikova, E.V. Stelmashook, I.V. Barskov, L.G. Khaspekov, V.P. Skulachev, D.B. Zorov // Biochemistry (Mosc). 2012. Vol. 77, N 9. P. 996-999.
  • Evaluation of molecularity of rate-limiting step of pore formation by antimicrobial peptides studied using mitochondria as a biosensor / D. Aliverdieva, D. Mamaev, L. Snezhkova, C. Sholtz // Toxicol in vitro. 2012. Vol. 26, N 6. P. 939-949.
  • The history of alamethicin: a review of the most extensively studied peptaibol / B. Leitgeb, А. Szekeres, L. Manczinger, C. Vágvölgyi, L. Kredics // Chem Biodivers. 2007. Vol. 4. P. 1027-1051.
  • Melittin prevents liver cancer cell metastasis through inhibition of the Rac1-dependent pathway / S. Liu, M. Yu, Y. He, L. Xiao, F. Wang, C. Song, S. Sun, C. Ling, Z. Xu // Hepatology. 2008. Vol. 47. P. 1964-1973.
  • Shpakov A.O. Polycationic peptides as nonhormonal regulators of chemosignal systems // Z. Evol. Biokhim. Phyziol. 2009. N 45. P. 355-367.
  • Fehri L.F., Wroblewski H., Blanchard A. Activities of Antimicrobial Peptides and Synergy with Enrofloxacin against Mycoplasma pulmonis // Antimicrobial agents and chemoterapy. 2007. Vol. 51. P. 468-474.
  • Interaction of mastoparan with membranes studied by 1H-NMR spectroscopy in detergent micelles and by solid-state 2H-NMR and 15N-NMR spectroscopy in oriented lipid bilayers / Y. Hori, M. Demura, M. Iwadate, A.S. Ulrich, T. Niidome, H. Aoyagi, T. Asakura // Eur J Biochem. 2001. Vol. 268. P. 302-309.
  • Crystal structure of mastoparan from Polistes jadwagae at 1.2 Å resolution / S. Liu, F. Wang, L. Tang, W. Gui, P. Cao, Х. Liu, A.W. Poon, P.C. Shaw, T. Jiang // J Struct Biol. 2007. Vol. 160. P. 28-34.
  • Papo N., Shai Y. Exploring peptide membrane interaction using surface plasmon resonance: differentiation between pore formation versus membrane disruption by lytic peptides // Biochemistry. 2003. Vol. 42. P. 458-466.
  • Schwarz G., Robert C.H. Kinetics of pore-mediated release of marker molecules from liposomes or cells. 1992 // Biophys. Chem. Vol. 42, N 3. P. 291-296.
  • Toroidal pores formed by antimicrobial peptides show significant disorder / D. Sengupta, H. Leontiadou, A.E. Mark, S.J. Marrink // Biochim Biophys Acta. 2008. Vol. 1778. P. 2308-2317.
  • Lateral diffusion and conductance properties of a fluorescein-labelled alamethicin in planar lipid bilayers / O. Helluin, J.-Y. Dugast, G. Molle, A.R. Mackie, S. Ladha, H. Duclohier // Biochimica et Biophysica Acta. 1997. Vol. 1330. P. 284-292.
  • Selectivity in the mechanism of action of antimicrobial mastpoaran peptide Polybia-MP1 / M.P.S. Cabrera, S.T.B. Costa, B.M. de Souza, M.S. Palma, J.R. Ruggiero, J.R. Neto // European Biophysics Journal. 2008. Vol. 37. P. 879-891.
  • Thermodynamics of melittin binding to lipid bilayers. Aggregation and pore formation / G. Klochek, T. Schultheness, Y. Shai, J. Seeling // Biochemistry. 2009. Vol. 48. P. 2586-2596.
  • Woolley G.A. Channel-forming activity of alamethicin: effects of covalent tethering // Chem Biodivers. 2007. Vol. 4. P. 1323-37.
  • Matsuzaki K., Yoneyama S., Miyajima K. Pore formation and translocation of melittin // Biophys J. 1997. Vol. 73. P. 831-838.
  • Ladokhin A.S., Selsted M.E., White S.H. Sizing membrane pores in lipid vesicles by leakage of co-encapsulated markers: pore formation by melittin // Biophys J. 1997. Vol. 72. P. 1762-1766.
  • Investigation of toroidal pore and oligomerization by melittin using transmission electron microscopy / S.C. Park, J.Y. Kim, S.O. Shin, C.Y. Jeong, M.H. Kim, S.Y. Shin, G.W. Cheong, Y. Park and K.S. Hahm // Biochem. Biophys. Res. Commun. 2006. Vol. 343. P. 222-228.
  • Mechanism and kinetics of pore formation in membranes by water-soluble amphipathic peptides / M.T. Lee, W.C. Hung, F.Y. Chen, H.W. Huang // Proc Nat Acad Sci USA. 2008. Vol. 105. P. 5087-5092.
  • Modeling of size-exclusion chromatography of electrolytes on non-ionic nanoporous adsorbents / M. Laatikainen, T. Sainio, V. Davankov, M. Tsyurupa, Z. Blinnikova, E. Paatero // J. Chromatogr. 2007. Vol. 1149. P. 245-253.
  • Cotton F.A., Wilkinson G. Advanced Inorganic Chemistry. Wiley: New York, 1980. Vol. 4th.
  • Structure of the alamethicin pore reconstructed by X-ray diffraction analysis / S. Qian, W. Wang, L. Yang and H.W. Huang // Biophys J. 2008. Vol. 94. P. 3512-3522.
  • Barrel-stave model or toroidal model? A case study on melittin pores / L. Yang, T.A. Harroun, T.A. Weiss, L. Ding, H.W. Huang // Biophys J. 2001. Vol. 81. P. 1475-1485.
  • Schwarz G., Reiter R. Negative cooperativity and aggregation in biphasic binding of mastoparan X peptide to membranes with acidic lipids // Biophys. Chem. 2001. Vol. 90. P. 269-277.
  • Interaction and structure induction of cell-penetrating peptides in the presence of phospholipid vesicles / M. Magzoub, K. Kilk, L.E. Eriksson, U. Langel, A. Gräslund // Biochim Biophys Acta. 2001. Vol. 1512. P. 77-89.
  • Interaction of alamethicin with ether-linked phospholipid bilayers: oriented circular dichroism, 31P solid-state NMR, and differential scanning calorimetry studies / P.C. Dave, E. Billington, Y.-L. Pan, S.K. Straus // Biophysical Journal. 2005. Vol. 89. P. 2434-2442.
  • On the mechanism of palmitic acid-induced apoptosis: the role of a pore induced by palmitic acid and Ca2+ in mitochondria / K. Belosludsev, N.E. Saris, L.C. Andersson, N. Belosludtseva, A. Agafonov, A. Sharma, D.A. Moshkov, G.D. Mironova // J. Bioenerg. Biomembr. 2006. Vol. 38. P. 113-120.
  • Szewczyk A., Jarmuszkiewicz W., Kunz W.S. Mitochondrial potassium channels // IUBMB Life. 2009. Vol. 61. P. 134-143.
  • Romani A. Regulation of magnesium homeostasis and transport in mammalian cells // Arch Biochem. Biophys. 2007. Vol. 458. P. 90-102.
  • O’Rourke B. Mitochondrial ion channels // Annu. Rev. Physiol. 2007. Vol. 69. P. 19-49.
  • Wolkov C.A., Iser W.B. Uncoupling protein homologs may provide a link between mitochondria, metabolism and lifespan // Ageing Res. Rev. 2006. Vol. 5. P. 196-208.
  • Huang H.W. Molecular mechanism of antimicrobial peptides: the origin of cooperativity // Biochim Biophys Acta. 2006. Vol. 1758. P. 1292-1302.

Скачать полный текст


Вернуться к оглавлению выпуска